Gelatine ist ein Abbauprodukt des Kollagens, einer Familie von Faserproteinen. Die Primärstruktur des Kollagens ist bemerkenswert regelmäßig, praktisch jede dritte Aminosäure ist ein Glycin. Die Aminosäuren Prolin und Hydroxyprolin machen zusammen ein weiteres Drittel der Zusammensetzung aus. Aufgrund des hohen Anteils dieser Iminosäuren, die wegen ihres großen sterischen Platzbedarfes als "Helix-Brecher" bekannt sind, ist die Sekundärstruktur des Kollagens nicht die alpha-Helix. Vielmehr bildet sich eine sehr viel stärker aufgeweitete Helix aus, die der Polyprolinhelix analog ist. Drei solcher helicaler Stränge falten sich in der Tertiärstruktur des Kollagens zu einer Triplehelix, die das Tropokollagen aufbaut. Die enge Windung dieser Superhelix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert und ist erst aufgrund der regelmäßigen Abfolge der kleinen Glycinreste möglich. Versetzt angeordnet und an den Enden kovalent quervernetzt bilden die Tropokollagen-"Moleküle" die Kollagenfaser.

Gelatine ist das Produkt der Denaturierung von Kollagen. Diese wird durch thermische Behandlung kombiniert mit saurer oder alkalischer Extraktion erzielt. Dabei tritt auch teilweise Hydrolyse auf, so daß die gewonnene Gelatine polydispers ist und etliche ihrer physikalischen Eigenschaften von der Vorbehandlung abhängen. Bei der Denaturierung gehen sämtliche höheren Strukturen des Kollagens verloren, bilden sich in wäßriger Lösung aber teilweise wieder zurück. Dabei treten zwei charakteristische Größen auf: Zum einen ist das die Helix-Coil-Umwandlungstemperatur, oberhalb derer sich keine Helices bilden können und die Gelatine als statistisches Knäuel in Lösung vorliegt. Unterhalb dieser Temperatur kommt es zur Rückbildung der Helices und an einer charakteristischen Gelatinekonzentration, der cgc, findet ein Sol-Gel-Übergang statt. Die Vernetzungspunkte im Gel werden dabei durch die triplehelicalen Bereiche gebildet.