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Physikumklausur WS 2008/2009
  1. Erklären Sie kurz, wie Wasser Ionenbindungen abschwächen kann.

  2. Wie verhält sich die Pufferwirkung einer schwachen Säure zum pKs?

  3. Beschreiben Sie drei prinzipiell unterschiedliche intrazelluläre Stoffwechselwege, in die Aminosäuren eingehen können.

  4. Nennen Sie zwei Aminosäuren, die eine O-glykosidisch gebundene Zuckerkette tragen können.

  5. Welcher Aminosäurerest kann bei physiologischem pH puffern?

  6. Welche Bindungen im Rückgrat einer Polypeptidkette sind beweglich, welche sind starr?

  7. Was verstehen Sie unter der Tertiärstruktur eines Proteins?

  8. a) Wie werden die Aminosäuren Prolin und Lysin in einer Kollagenkette modifiziert?
    b) Welches Vitamin ist für die Reaktion notwendig?
    c) Welche Krankheit entsteht beim Mangel dieses Vitamins?

  9. Wie wird ein Monosaccharid aktiviert, um später eine glykosidische Bindung eingehen zu können?

  10. a) Was ist der strukturelle Unterschied zwischen Stärke und Cellulose?
    b) Welche Folgen hat dieser Unterschied für die menschliche Verdauung?

  11. Was passiert mit Glykogen bei einem vererbten Mangel an Debranching Enzym? Beschreiben Sie die Struktur dieses Glykogens.

  12. a) Welches Enzym ist für den Abbau von cAMP verantwortlich?
    b) Wie wird dieser Abbau hormonell geregelt?

  13. Nennen Sie zwei Intermediate der Glykolyse, die genügend Energiegehalt haben, um beim Stoffwechsel ATP bilden zu können.

  14. Nennen Sie a) einen positiven und b) einen negativen Regulator der Phosphofruktokinase I.

  15. a) Wieviele Reduktionsäquivalente entstehen im Zitratcyklus bei der Verstoffwechselung von einem Molekül AcetylCoA?
    b) Wie und wohin werden diese Reduktionsäquivalente weitertransportiert?

  16. a) Welche beiden Ketonkörper können aus Acetoacetat gebildet werden?
    b) Welche Art von Reaktionen bewirken diese Umwandlungen?

  17. Beschreiben Sie die Unterschiede zwischen endokriner, parakriner und autokriner Hormonwirkung.

  18. Nennen Sie den unmittelbaren Vorläufer und das Schlüsselenzym der Biosynthese der Prostaglandine.

  19. Zeichnen Sie ein IgG Molekül mit Angabe der wichtigsten Bindungsstellen und geben Sie deren Liganden an.

  20. a) Beschreiben Sie kurz den Ablauf der somatischen Rekombination, der zur Entstehung der reifen Immunglobulin-Gene führt.
    b) In welchen Zellen findet die Rekombination statt?

  21. Nennen Sie drei Folgekrankheiten, die durch Fettsucht entstehen können.

  22. Beschreiben Sie die Stufen der Energiegewinnung im oxidativen Metabolismus.

  23. Was trägt zur hohen freien Energie der ATP-Hydrolyse bei?

  24. a) An welchen beiden zellulären Prozessen ist Cytochrom c beteiligt?
    b) Welche Funktion hat Cytochrom c in dem jeweiligen Prozess?
    c) Wie unterscheidet sich die Hämgruppe im Cytochrom c von der Hämgruppe im Hämoglobin?

  25. a) Wozu dient der Glycerin-3-Phosphat-Shuttle?
    b) Wie läuft er ab?

  26. a) Die oxidative Phosphorylierung kann auf zwei verschiedene Arten inhibiert werden. Beschreiben Sie die Prinzipien.
    b) Welche physiologischen Möglichkeiten gibt es, die oxidative Phosphorylierung zu unterbrechen?

  27. Uracil ist der Ausgangspunkt für Cytosin und Thymin.
    a) Durch welche zusätzlichen Gruppen unterscheiden sich die beiden Pyrimidine vom Uracil?
    b) Welche Verbindungen übertragen diese Gruppen?

  28. Woraus ist Chromatin aufgebaut? Nennen Sie drei Komponenten.

  29. a) Welche Funktion hat die Helikase?
    b) Welchen Kofaktor benötigt sie?

  30. Nennen Sie drei Regulatoren des Zellzyklus.

  31. Welche Funktion hat die Autophagie? Wie läuft sie ab?

  32. Die Uracil-DNA-Glykosylase ist ein effizientes DNA Reparatursystem.
    a) Wann muss sie aktiv werden?
    b) Was macht sie?

  33. Wie können Thymindimere in der DNA repariert werden? Nennen Sie zwei Möglichkeiten.

  34. Nennen Sie eine Erkrankung, die auf Fehler in DNA Reparatursystemen zurückzuführen ist.

  35. Welche Funktion(en) haben miRNAs?

  36. Welche Reaktionen katalysiert eine Aminoacyl-tRNA-Synthetase?

  37. In welchem Biosyntheseweg wird Dolichol benötigt?

  38. In welchem Prozess wirkt Diphterietoxin?

  39. Wann setzen Sie als Arzt Fluoruracil ein? Wann Streptomycin? Erklären Sie Ihre Aussagen.

  40. a) Was unterscheidet Proinsulin von reifem Insulin?
    b) Zu welcher Klasse von Rezeptoren gehört der Insulinrezeptor?

  41. Hexokinase und Glukokinase katalysieren dieselbe Reaktion.
    a) Welche ist das?
    b) Welches der beiden Isoenzyme findet sich in der Leber?
    c) Der KM-Wert von Hexokinase für die Reaktion beträgt etwa 0,1 mM, der KM-Wert von Glukokinase liegt bei 10 mM. Welches der beiden Enzyme besitzt die höhere Affinität zum Substrat?

  42. Was versteht man unter der Interkonvertierung der Glykogen-Phosphorylase?

  43. Welches allosterische Effektormolekül reguliert maßgeblich die Aktivität von Proteinkinase A?

  44. In einem Experiment wird die Aktivität eines Enzyms in Abwesenheit und Anwesenheit eines Effektors A bestimmt:
    [S] µM   
    2,5
    3,3
    5,0
    10,0     		v ohne A (µmol/min)
    0,32
    0,40
    0,52
    0,69     		v mit A (µmol/min)
    0,2
    0,26
    0,36
    0,56
    Um welche Art von Effektor handelt es sich?

  45. Neben Mitochondrien gibt es ein weiteres wichtiges Organell, in dem Fettsäuren oxidiert werden.
    a) Wie heißt dieses Organell?
    b) Wo werden die meisten der für dieses Organell typischen Proteine synthetisiert und wie gelangen sie anschließend in das gesuchte Organell?

  46. Während längerer Hungerperioden kommt es zur Ketonkörperbildung.
    a) Warum?
    b) Wie werden die Ketonkörper verwertet?

  47. Nennen Sie zwei Stoffwechselwege (nicht Einzelreaktionen), die Acetyl-CoA liefern.

  48. a) Welches Zwischenprodukt entsteht beim ersten Schritt des Methioninabbaus?
    b) Nennen Sie die besondere Bedeutung dieses Produktes im Stoffwechsel.

  49. Durch welches Protein erfolgt der Transport von Carbonsäuren zwischen Fettgewebe und Leber?

  50. Welche Proteine vermitteln den Wassertransport über die Plasmamembran von Erythrocyten

  51. a) Warum erfordert die Bindung von Myosin an Aktin im Skelettmuskel Ca2+-Ionen?
    b) Woher stammt die Hauptmenge der Ca2+-Ionen?

  52. Ein Gemisch von Threonin, Asparagin, Arginin und Glutaminsäure wurde einer Papier-Elektrophorese bei pH 6,0 unterworfen.
    a) Welche Aminosäure(n) wanderten am schnellsten zur Anode (Pluspol)?
    b) Welche Aminosäure(n) wanderten am schnellsten zur Kathode (Minuspol)?
    c) Welche Aminosäure(n) bleiben nahe bei oder am Auftragspunkt?

  53. Wieviel Prozent der -Aminogruppen des Lysins sind bei pH 10 nicht protoniert?
    pk1 = 2,2; pK2 = 9,0; pKR = 10,5

  54. Der Ks-Wert einer schwachen Säure beträgt 5 x 10-5. Berechnen Sie den pKs-, den pH-Wert und den Dissoziationsgrad einer 0,001 M Lösung.

  55. Die vollständige Hydrolyse eines Peptids ergab folgende Zusammensetzung:
    Thr, 2 Cys, Arg, Ser, Met, Phe, Val, 2 Ile und Gly.
    Der Edmanabbau ergab im ersten Cyclus PTH-Thr und PTH-Ile.
    Carboxypeptidase spaltete Ile und Val ab. Die Reduktion mit ß-Mercaptoethanol ergab zwei Peptide, die nach Hydrolyse folgende Zusammensetzungen hatten:
    A: Met, Cys, Thr, Ile, Ser, Phe, Gly

    B: Arg, Ile, Val und Cys

    Die Behandlung von A mit Chymotrypsin ergab zwei Peptide, von denen eines nach Hydrolyse Thr, Phe und Ser enthielt.
    Die Behandlung von A mit BrCN setzte ein Dipeptid aus Cys und Ile frei. Die Behandlung von B mit Trypsin setzte Val frei.
    Geben Sie die Struktur des Peptids in der Dreibuchstabenschreibweise an.
    (Trypsin spaltet nach basischen, Chymotrypsin nach aromatischen Aminosäuren. BrCN spaltet nach Methionin)

  56. Welche Beziehung besteht zwischen KM und [S], wenn eine Enzym katalysierte Reaktion bei 80% der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit abläuft?


03 Mai 2012
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