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Physikumklausur SS 2010
  1. Zeichnen Sie die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen zwei Carboxylgruppen.

  2. Beschreiben Sie mit Hilfe einer Reaktionsgleichung, wie eine schwache Base eine Pufferwirkung ausübt.

  3. Wieviele optische Filter sind in einem Polarimeter notwendig? Welche Eigenschaft ist nötig?

  4. a) Welche reaktive Gruppe gibt es in der Seitenkette von L-Serin?
    b) Wie kann diese Gruppe posttranslational modifiziert werden? Nennen Sie zwei Möglichkeiten.

  5. a) Welche Verbindung entsteht bei der Oxidation von zwei L-Cysteinseitenketten?
    b) Zeichnen Sie die Struktur der oxidierten Seitenketten.

  6. Skizzieren Sie (schematisch) die Wasserstoffbrückenbindungen in einem ß-Faltblatt.

  7. a) Beschreiben Sie die ernährungsbedingte Ursache von Skorbut.
    b) Erklären Sie, wie auf molekularer Ebene die Bindegewebsschwäche bei Skorbut entsteht.

  8. Erläutern Sie die folgenden drei Begriffe am Beispiel der Monosaccharide:
    a) Isomerie
    b) Epimerie
    c) Anomerie

  9. Wie werden Monosaccharide aktiviert, damit sie eine glykosidische Bindung eingehen können?

  10. Erläutern Sie die biochemische Grundlage der drei Blutgruppen A, B und 0.

  11. Beschreiben Sie den Signalweg, auf dem Glucagon den Glykogenabbau steuert.

  12. a) Nennen Sie zwei Enzyme, die die Umwandlung von Glucose zu Glucose-6-Phosphat katalysieren können.
    b) Wie unterscheiden sich die beiden Enzyme?

  13. a) Welche wichtige Rolle im Stoffwechsel spielt Ribose-5-Phosphat?
    b) Wie wird Ribose-5-Phosphat gebildet?

  14. a) Welche Funktion hat Biotin (Vitamin H)?
    b) Nennen Sie eine spezifische Reaktion, an der dieses Vitamin beteiligt ist.

  15. Im Citratcyclus entsteht Succinyl-CoA. Nennen Sie zwei andere Stoffwechselwege, an denen Succinyl-CoA beteiligt ist.

  16. a) Wie entsteht Aceton in unserem Körper?
    b) Was passiert mit dem Aceton?

  17. Beschreiben Sie den molekularen Mechanismus, der nach einer Erhöhung des Blutglukosespiegels zu einer vermehrten Freisetzung von Insulin aus den Betazellen des Pankreas führt.

  18. Beschreiben Sie, wie Ethanol physiologisch verstoffwechselt wird.

  19. Wie bewirkt Heparin eine Inaktivierung der Blutgerinnung?

  20. Zeichnen Sie die Struktur eines IgG Moleküls mit Darstellung von Disulfidbrücken und physiologisch relevanten Bindungsstellen.

  21. a) Welche Mechanismen gibt es für die Aktivierung der Cyclin abhängigen Kinasen (CDK)?
    b) Welche Mechanismen gibt es für die Inaktivierung der CDKs?

  22. Was versteht man unter Autophagie? Was sind deren Funktionen?

  23. a) Welche Basen der mRNA können posttranskriptionell verändert werden?
    b) Welche Funktion hat diese posttranskriptionale Modifikation der mRNA?

  24. Wie wird bei der DNA-Reparatur der neusynthetisierte DNA Strang vom Elternstrang unterschieden?

  25. a) Welche Base ist bei der Wobblepaarung im Anticodon betroffen, welche im Codon?
    b) Wieso muss es Wobblepositionen im Codon bzw. Anticodon geben?

  26. a) Welche Bedeutung hat das 3'-Ende der tRNA?
    b) Beschreiben Sie die dort stattfindende Reaktion mit Angabe der beteiligten Gruppen.

  27. Nukleotiddesaminasen spielen eine Rolle im Purinabbau. An welchem Nukleotid/welchen Nukleotiden greifen sie an?

  28. a) Welche Bedeutung hat der Histoncode?
    b) Durch welche Modifikationen wird der Histoncode geschaffen?

  29. Durch welchen Mechanismus kommt es zu einer monoallelen Abschreibung eines Gens?

  30. Tyrosin ist das Substrat für zwei posttranslationale Modifikationen. Welche sind das?

  31. a) Welches Signal bestimmt ein Protein für den Transport in das endoplasmatische Retikulum?
    b) Was passiert mit diesem Signal?

  32. a) Welche biochemischen Eigenschaften hat Cytochrom c?
    b) Für welche zellulären Prozesse ist Cytochrom c von Bedeutung?

  33. Was sind Funktion und Eigenschaften der Succinatdehydrogenase?

  34. Welche Aminosäure besitzt die Glutathionperoxidase in ihrem Reaktionszentrum?

  35. An welchem Teil der ATP-Synthase findet die ATP-Synthese statt?

  36. a) Was ist der Urspung der Mitochondrien?
    b) Welche Eigenschaften lassen sich davon ableiten?

  37. a) Nennen Sie die Substrate der Ribonukleotidreduktase.
    b) In welchen Schritten wird das Enzym regeneriert?

  38. Welche Eigenschaften erhält ein Protein, das posttranslational acyliert (mit einer Fettsäure verknüpft) wird?

  39. a) Benennen sie das Endprodukt der mitochondrialen ß-Oxidation.
    b) Nennen sie zwei Stoffwechselwege, in denen das Endprodukt der ß-Oxidation weiter metabolisiert werden kann.

  40. Unter Hungerbedingungen steigt der Quotient Glucagon/Insulin stark an:
    a) Welche Auswirkungen hat dies auf den Lipidstoffwechsel eines Adipocyten?
    b) Welche Metabolite werden von den Adipocyten unter diesen Bedingungen hauptsächlich freigesetzt?

  41. Patienten mit einem Defekt der Carnitin-Translokase leiden unter anderem unter einer Hypoglykämie, Hyperammonämie, Muskelschwäche und einer Kardiomyopathie. Betrifft die Erkrankung die Mobilisierung von Speicherfett oder den Abbau von Fettsäuren? Begründen sie ihre Antwort kurz!.

  42. a) Wie heißt das Schlüsselenzym der Cholesterin-Biosynthese?
    b) Welche Klasse von Wirkstoffen wirkt als kompetitiver Inhibitor des Enzyms?

  43. Nennen sie die beiden Metabolite, die im Wesentlichen dem Transport von Aminogruppen (Ammoniak) zur Leber dienen.

  44. a) Cathepsin D ist ein intrazelluläres Enzym und gehört zur Gruppe der Aspartyl-Proteasen. Worauf beruht diese Klassifizierung?
    b) Wo wird Cathepsin synthetisiert und in welchem Organell ist die Protease aktiv?

  45. Welche Funktion hat die Polyubiquitinierung eines Proteins?

  46. Was versteht man unter "Asymmetrie" der Plasmamembran?

  47. Die erbliche Muskeldystrophie vom Typ Duchenne gehört zu den häufigsten Erberkrankungen (Frequenz ~ 1: 3.500).
    a) Welches Protein ist betroffen?
    b) Wie erfolgt die Vererbung?
    c) Schlagen sie einen Weg vor, um das Fehlen des betroffenen Proteins zu diagnostizieren.

  48. a) Was versteht man unter einer ketogenen Aminosäure?
    b) Was unterscheidet diese von den glucogenen Aminosäuren?

  49. a) Was versteht man unter einem Motorprotein? b) Nennen sie zwei Beispiele.

  50. a) Berechnen Sie den pH-Wert einer 0,001 M NaOH.
    b) Wie groß ist der pH-Wert einer 5%-igen (Gew. %) Essigsäure?
    (MG Essigsäure = 60, d = 1,02 g/ml; Ka = 1,7 x 10-5) .

  51. Eine Blutalkoholbestimmung ergab im optischen Test ein DE = 0,88 bei einem Reaktionsvolumen von 1,6 ml, in dem 800 µl Serum enthalten waren. (E340 NADH = 6,2 x 106 cm2 x mol-1; d = 1 cm; MG Ethanol = 46)
    a) Beschreiben Sie die enzymatische Reaktion, die dem Test zugrunde liegt.
    b) Welche Serumalkoholkonzentration ergibt sich in Promille und in g/l?
    c) Welche Alkoholkonzentration im Vollblut ergibt sich daraus in Promille und in g/l,wenn anschließend mit dem Divisor 1,23 auf die Konzentration im Vollblut umgerechnet wird?

  52. Die vollständige saure Hydrolyse eines Peptids ergab folgende Aminosäurezusammensetzung:
        Ala, 2 Cys, Arg, Thr, Glu, Ile, Phe, Val, außerdem wurde NH4+ freigesetzt.
    Der Edmanabbau ergab im ersten Cyclus PTH-Ala und PTH-Thr (PTH, Phenylthiohydantoin). Carboxypeptidase spaltet Ile und Val ab.

    Die Reduktion mit ?-Mercaptoethanol ergab zwei Peptide, die nach Hydrolyse folgende Zusammensetzung haben:
    A: Arg, Cys, Ala, Ile, Glu und NH4+.      B: Phe, Thr, Val und Cys.

    Die Behandlung von Peptid A mit Trypsin ergab zwei Peptide der Zusammensetzung:
    a) Gln, Ile und   b) Ala, Arg und Cys.

    Die Behandlung von B mit Chymotrypsin setzte Val frei. Geben Sie die Struktur des Peptids in der Dreibuchstabenschreibweise wieder. (Trypsin spaltet nach basischen, Chymotrypsin nach aromatischen Aminosäuren) .

  53. Besonders interessant für Sprinter und andere Schnellkraft-Sportler: Die freie Hydrolyseenergie DGo' des Kreatinphosphats beträgt -43,3 kJ/mol, die des ATP -29,4 kJ/mol.
    a) Formulieren Sie aus diesen Angaben eine Reaktionsgleichung, die zur ATP-Synthese führt.
    b) Berechnen Sie das DGo' der Reaktion. Läuft sie freiwillig (spontan) ab?
    c) Wie groß ist das DG' bei 25 °C und folgenden Konzentrationen? [ATP] = 20 mM; [ADP] = 1 mM; [Kreatinphosphat] = 40 mM; [Kreatin] = 1 mM (R=8,315 J/mol K).
    d) Im sich schnell kontrahierenden Muskel wird ATP mit etwa 3 µmol/s g Muskel verbraucht. [ATP] ist im Ruhezustand 4,5 µmol/g, [Kreatinphosphat] 20 µmol/g. Wie lange reichen die ATP-Vorräte bei An- bzw. Abwesenheit von Kreatinphosphat?



03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
Telefon: +49 221 4786930, Telefax: +49 221 4786979
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