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Physikumklausur WS 2010/2011
  1. a) Zeichnen Sie die Wasserstoffbrückenbindung zwischen einer Carbonyl- und einer Amidgruppe.
    b) Was würde mit dieser Wasserstoffbrückenbindung passieren, wenn sie in eine wässrige Umgebung kommt?

  2. a) Mit welcher Gleichung kann man die Dissoziationskonstante einer schwachen Säure berechnen?
    b) Formulieren Sie die Gleichung.

  3. Geben sie an:
    a) Drei Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten
    b) Drei Aminosäuren mit hydrophilen, ungeladene Seitenketten.

  4. Die Seitengruppe von Histidin ist dissoziierbar.
    a) In welchem Bereich liegt der pK-Wert?
    b) Welches Atom kann protoniert werden?

  5. Mit welchen beiden Methoden kann man im Reagenzglas eine Peptidbindung spalten?

  6. Welche Rolle spielt ß-Mercaptoethanol bei der vollständigen Denaturierung von Proteinen?

  7. Nennen Sie drei posttranslationale Modifikationen, die ein Kollagenmolekül durchlaufen kann.

  8. Was verstehen wir unter einem reduzierenden Zucker?

  9. Wie kann Maltose während der Verdauung entstehen?

  10. Wie ist Lysozym an Abwehrreaktionen beteiligt?

  11. a) Welche Eigenschaft von Proteoglykanen ist wichtig für die Elastizität von Geweben?
    b) Welche chemischen Gruppen sind dabei essentiell?

  12. Beschreiben Sie die Reaktion, mit der Phosphorylase A die glykosidischen Bindungen in Glykogen spaltet.

  13. a) Welches Molekül fördert in einer "feed forward" Regulation die Aktivität der Phosphofruktokinase I?
    b) Nennen Sie den Stoffwechselweg.
    c) Aus welchem unmittelbaren Vorläufer wird dieses Molekül gebildet?

  14. a) In welchem Kompartiment findet die erste, in welchem findet die zweite Reaktion der Glukoneogenese statt?
    b) Wie werden die beteiligten Moleküle zwischen den beiden Kompartimenten transportiert?

  15. Nennen Sie drei Kofaktoren, die für die Aktivität der Pyruvat-Dehydrogenase notwendig sind, und beschreiben Sie kurz die Rolle von jedem dieser drei Kofaktoren.

  16. a) Wieviele Redoxreaktionen finden im Citratcyclus statt?
    b) Welche und wieviele reduzierte Kofaktoren entstehen dabei?

  17. Wie und über welches Enzym beeinflusst Insulin den Fettstoffwechsel in Adipozyten?

  18. a) Von welchen Zellen wird IgA synthetisiert?
    b) Wo erfüllt IgA seine hauptsächliche antimikrobielle Aktivität?
    c) Wie verläuft der Transport vom Synthese- zum Wirkungsort?

  19. Beschreiben Sie die strukturellen Unterschiede zwischen Myoglobin und Hämoglobin, bzw. zwischen fetalem und Erwachsenenhämoglobin.

  20. Welche Enzyme sind direkt bei der Polymerisation von Fibrinmonomeren zu Fibrinpolymeren beteiligt?

  21. a) Wofür wird der Sauerstoff hauptsächlich benötigt, den wir einatmen?
    b) Was passiert damit?

  22. Welche Rolle spielt ATP bei gekoppelten Reaktionen?

  23. Was gibt das Redoxpotential an?

  24. a) Woher kann Ubichinon Elektronen erhalten?
    b) Nennen Sie zwei Enzyme, die an der Übertragung beteiligt sind.

  25. Mit welchem Shuttle werden Elektronen des cytosolischen NADH + H+ aus dem Cytosol in das Mitochondrium gebracht?

  26. Nennen Sie zwei Verbindungen, die als finale Elektronenakzeptoren in der Natur funktionieren.

  27. Wofür codiert das mitochondriale Genom?

  28. a) Welcher Stoffwechselweg ist bei der Gicht gestört?
    b) Wie kann man das behandeln?

  29. a) Wie beginnt die Pyrimidinbiosynthese?
    b) Welcher Stoffwechselweg beginnt mit einem vergleichbaren Schritt?

  30. Wo wird Glutamin im Nukleotidstoffwechsel gebraucht? Nennen Sie zwei Beispiele.

  31. a) Wie werden die Chromosomen kompaktiert?
    b) Wie werden die Chromatiden zusammengehalten?

  32. Was trifft für die Basenzusammensetzung der DNA zu? (bitte ankreuzen)
    o A gleich T
    o G gleich A
    o G gleich C

  33. Was sind Telomere? Wie sind sie aufgebaut?

  34. Welche Konsequenzen können Nukleotidaustausche auf der Proteinebene haben? Nennen Sie zwei Möglichkeiten und begründen Sie ihre Antwort.

  35. Welche Veränderung kann sich spontan am Cytosin in der DNA ereignen? Welches Enzym erkennt die Veränderung?

  36. Welche wesentlichen Prozessierungsschritte gibt es, um eine reife mRNA herzustellen?

  37. In welchen Zellkompartimenten können Transkriptionsfaktoren lokalisiert sein?

  38. Kreuzen Sie an, welche der folgenden Komponenten NICHT für die Initiation der Translation benötigt werden:
    o Große ribosomale Untereinheit
    o tRNAmet
    o Peptidyltransferase
    o ATP
    o GTP

  39. Nennen Sie eine Möglichkeit, wie miRNAs die Translation regulieren können.

  40. Nennen sie vier Stoffwechselprozesse, die im Matrixraum der Mitochondrien ablaufen.

  41. Was unterscheidet den ersten Oxidationsschritt einer Fettsäure in Mitochondrien und Peroxisomen?

  42. a) Erläutern sie den Aufbau von Triacylglycerin.  b) Nennen sie dessen allgemeine Transportform im Blutplasma.

  43. a) Was ist der Hauptbestandteil von Surfactant?
    b) Wo wird Surfactant gebildet und was passiert bei einem Surfactant-Mangel?

  44. a) In welchem Stoffwechselprozess spielen Ornithin und Citrullin eine wichtige Rolle?

    b) Welche Bedeutung hat dieser Prozess?
    c) In welchem Organ findet der Stoffwechselweg statt?

  45. Erläutern sie den Transport von Glukose auf der apikalen und basolateralen Seite eines Enterocyten.

  46. Mukoviszidose (Cystische Fibrose) gehört zu den häufigsten Erbkrankheiten.
    a) Wie wird die Krankheit vererbt?
    b) Welches Genprodukt ist betroffen?
    c) Welches sind die unmittelbaren Folgen?
    d) Wie verläuft die Erkrankung bei den Patienten?

  47. a) Über welche Zwischenprodukte entstehen die Katecholamine aus Phenylalanin?
    b) Welches Enzym katalysiert die erste Reaktion in dieser Folge?
    c) Welche Erkrankung tritt bei einem Defekt dieses Enzyms auf?

  48. a) Welches Produkt entsteht im ersten Schritt des Abbaus der Aminosäure Methionin?
    b) Welche Bedeutung hat das Produkt für den Gesamtstoffwechsel?

  49. In der Schlüsselreaktion eines wichtigen Stoffwechselweges wird Malonyl-CoA gebildet.
    a) Um welchen Stoffwechselweg handelt es sich, wie ist der Name des Malonyl-CoA bildenden Enzyms?
    b) Die Aktivität der sogenannten "Hungerhormone" führt zu einer Hemmung des Enzyms. Welche Hormone sind gemeint?
    c) Erläutern sie, wieso die Hemmung des Enzyms sinnvoll ist.

  50. a) Wie entstehen biogene Amine?
    b) Nennen sie zwei biogene Amine und ihre Funktion.

  51. Berechnen Sie die Durchlässigkeit einer Licht absorbierenden Lösung in %, wenn die Extinktion 0,5 beträgt.

  52. Wieviel Prozent der Imidazolreste in einer Histidinlösung sind bei pH 5 geladen? (pK1 = 2; pK2 = 9; pKR = 6)

  53. An der inneren Mitochondrienmembran besteht eine pH-Differenz von 1,4.
    a) Berechnen Sie die freie Enthalpie (DG), die beim Rückfluss von 1 mol Protonen ins Mitochondrium frei wird, wenn das Membranpotential 0,06 V beträgt (innen negativ).
    b) Berechnen Sie, wieviele mol Protonen aus dem Mitochondrium nach außen gepumpt werden müssen, um genügend freie Enthalpie (DG) für die Synthese von 1 mol ATP zu liefern.
    (F = 96500 C/mol; R = 8,315 J/mol K; DGo' ATP = 30 kJ/mol).

  54. Ein Peptid wird durch ?-Mercaptoethanol in ein Octapeptid (A) und ein Tetrapeptid (B) gespalten.
    A besteht aus: Ser, Met, Ile, Tyr, Lys, Trp, Asp, Cys
    B besteht aus: Phe, Cys, Arg, Gly

    Edmanabbau von A liefert das PTH-Derivat von Ile.
    Edmanabbau von B liefert das PTH-Derivat von Gly.

    Carboxypeptidaseverdau von A liefert Asp. Carboxypeptidaseverdau von B liefert Cys.

    Trypsinverdau von A ergibt ein Hexapeptid der Zusammensetzung: Met,Tyr,Cys,Lys,Ile,Ser.
    Trypsinverdau von B ergibt ein Tripeptid der Zusammensetzung: Phe, Gly, Arg.

    Chymotrypsinverdau ergibt bei A unter anderem ein Tetrapeptid der Zusammensetzung: Tyr, Ser, Met,Ile.

    Die BrCN-Spaltung von A liefert ein Tripeptid der Zusammensetzung: Ile, Ser, Homoserin.
    Geben Sie die Struktur des Peptids in der Dreibuchstabenschreibweise an und benennen Sie die N- und C-Termini des Peptids. (Trypsin spaltet nach basischen, Chymotrypsin nach aromatischen Aminosäuren. BrCN spaltet nach Methionin)


03 Mai 2012
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