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Physikumklausur SS 2011
  1. An wieviele andere Wassermoleküle bindet ein Wassermolekül in der Mitte eines Eiskristalls?

  2. Warum schwächt Wasser eine elektrostatische Wechselwirkung zwischen zwei unterschiedlich geladenen Ionen?

  3. a) Welche Aminosäure ist vor allem verantwortlich für die physiologische Pufferwirkung von Proteinen?
    b) Warum gerade diese Aminosäure?

  4. Zeichnen Sie den Aufbau einer Disulfidbrücke. Durch welche chemische Reaktion kann diese Brücke gespalten werden?

  5. Skizzieren Sie die Anordnung von Wasserstoffbrücken, die eine a-Helix stabilisiert.

  6. Zeichnen Sie schematisch die Anordnung von einzelnen Kollagenmolekülen in einer Kollagenfibrille. Erklären sie unter Verwendung Ihrer Zeichnung, wie die im Elektronenmikroskop beobachtete Querstreifung zustande kommt.

  7. a) Welche Monosaccharide sind in Maltose vorhanden?
    b) Mit welcher glykosidischen Bindung sind sie verbunden?

  8. Erläutern Sie, wie eine Mucopolysaccharidose entstehen kann.

  9. Beschreiben Sie die Mechanismen des Transports eines Glucosemoleküls vom Darmlumen ins Blut.

  10. Beschreiben Sie die beiden prinzipiell unterschiedlichen Regulationsmechanismen der Phosphofruktokinase I.

  11. a) In welchem Stoffwechselweg wird Ribose-5-phosphat gebildet?
    b) Welche Hauptfunktion hat dieses Zuckerphosphat?

  12. Welche Funktion hat Biotin (Vitamin H)? Beschreiben Sie die Reaktion im Kohlenhydratstoffwechsel, an der Biotin beteiligt ist.

  13. Nennen Sie drei Zwischenprodukte des Zitratzyklus, die unmittelbar durch den Stoffwechsel von Aminosäuren entstehen können.

  14. Was passiert mit dem in Adipozyten gespeicherten Fett bei längerem Fasten? Beschreiben Sie das Schicksal der dort freigesetzten Moleküle.

  15. Welche Hormone werden in den Langerhansschen Inseln des Pankreas gebildet? Beschreiben Sie die Wirkung der zwei wichtigsten Hormone auf den Stoffwechsel.

  16. Warum bekommen Leberkranke häufig Ödeme?

  17. Durch welche beiden Reaktionen wird Fibrinogen zum unlöslichen Fibrin umgewandelt? Geben sie auch die beteiligten Enzyme an.

  18. a) Zeichnen Sie die Struktur eines IgG Moleküls mit Angabe von wichtigen Bindungsstellen.
    b) Welche Zellen bilden IgG?
    c) Aus welchen Vorläuferzellen entstehen diese Zellen?

  19. a) Beschreiben Sie zwei verschiedene Funktionen, mit denen Vitamin D die Knochenbildung fördert.
    b) Nennen Sie die beiden prinzipiell unterschiedlichen Quellen von Vitamin D.

  20. Was sind die Ursachen für die Entstehung eines metabolischen Syndroms? Nennen Sie drei mögliche Teilkomponenten dieses komplexen Krankheitsbilds.

  21. Worüber gibt die freie Standardenthalpie Auskunft?

  22. Welche Verbindungen aus dem Zitratzyklus werden in die Atmungskette eingeschleusst?

  23. O2 wirkt als finaler Elektronenakzeptor in der Atmungskette. Welche Alternativen zum O2 als Elektronenakzeptor gibt es in der Natur?

  24. Welche vier Kompartimente gibt es in den Mitochondrien? Belegen Sie mindestens drei davon mit einer Funktion

  25. Was besagt die chemiosmotische Theorie?

  26. Welche Verbindungen übertragen die Elektronen innerhalb des Komplexes I (NADH-Dehydrogenase) der Atmungskette?

  27. Welche Besonderheit gibt es für das Häm im Cytochrom c?

  28. Welche Konsequenzen hat eine Mutation in einer mitochondrial kodierten tRNA?

  29. Formulieren Sie den ersten Schritt der Purinbiosynthese.

  30. Welche Konsequenzen hat das Fehlen des Salvage Pathway?

  31. Was ist Allopurinol?

  32. Wie unterscheiden sich Carbamoylphosphatsynthetase I und II? Benennen Sie zwei Unterschiede.

  33. a) Wie unterscheidet sich Cytosintriphosphat (CTP) von Uridintriphosphat (UTP)?
    b) Welche Verbindung ist an der Umwandlung von UTP zu CTP beteiligt?

  34. Wie kann man die Nukleotidbiosynthese hemmen?

  35. Wieviele Codons gibt es? Wieviele werden bei der Translation verwendet?

  36. a) Was sind Histone?
    b) Wie können sie modifiziert sein?

  37. Welche beiden Aktivitäten können DNA-Polymerasen besitzen?

  38. a) Was sind Polysomen?
    b) Warum ist es für eine Zelle vorteilhaft, Polysomen bilden zu können?

  39. Nennen Sie drei funktionell wichtige Stellen des Ribosoms.

  40. Aminosäurereste in einem Protein können durch Methylierung und Hydroxylierung modifiziert werden.
    a) Wie lautet der Oberbegriff für diese Modifikationen?
    b) Nennen sie für beide Modifikationen eine Aminosäure und ein Beispielprotein, in dem die modifizierten Aminosäuren auftreten.

  41. Nennen sie einen wichtigen Donor für Methylgruppen.

  42. Trypsin ist eine Endoprotease.
    a) In welcher Form und in welchem Organ wird der Trypsinvorläufer gebildet?
    b) Wo und wie erfolgt die Aktivierung?

  43. Ein Beispielprotein X mit einer Molmasse von 100 kDa enthält eine Reihe von Lys und Arg-Resten verteilt über die gesamte Proteinsequenz (siehe Abb.1). Nach Verdau mit Trypsin unter physiologischen Bedingungen werden im Anschluss mittels SDS-PAGE nur zwei etwa gleich große Fragmente von 50 kDa detektiert. Trypsin spaltet Peptidbindungen auf der Carboxylseite von Lys oder Arg.

    a) Wo wurde das Protein gespalten?
    b) Welche Bedingungen würden zu einem kompletten Verdau von Protein-X führen? Versuchen Sie die Antwort biochemisch zu erklären.

  44. In einer Kinderklinik wird ein Patient mit schwerer psychomotorischer und geistiger Retardierung behandelt. Andere Symptome sind Skelettdeformationen, Hepatosplenomegalie, Hypopigmentierung und rezidivierende Infektionen. Im Plasma und in Kulturüberständen von Fibroblasten des Patienten werden große Mengen von Enzymen gefunden, deren pH-Optimum bei 4-5 bestimmt wird.
    a) Woher stammen die Enzyme?
    b) Wie kann es zu der beobachteten Anhäufung im Plasma kommen?

  45. GLUT1 (u.a. in der Membran von Erythrocyten) hat einen Km-Wert von ~ 1.5 mM, während GLUT2 (u.a. in denß-Zellen des Pankreas) einen Km-Wert von ~ 20 mM aufweist. Was bedeutet dies für die Effektivität der Glukoseaufnahme bei einer mittleren Blutglukose-Konzentration von 5 mM?

  46. Abb.2 verdeutlicht die Stellung von Pyruvat als wichtigen Knotenpunkt im Stoffwechselgeschehen.

    a) Benennen sie die Stoffwechselwege 1 und 4a/b.
    b) Welches Enzym vermittelt Reaktion 2, um welchen Typ von Reaktion handelt es sich bei der Bildung von Lactat?
    c) Verglichen mit anderen Aminosäuren findet sich Alanin in deutlich höheren Mengen im Plasma. Warum ist dies so? Nutzen sie das Schema für eine Erklärung (5).
    d) Die Bildung von Oxalacetat aus Pyruvat (4a) wird auch als anaplerotische Reaktion bezeichnet. Was ist damit gemeint?

  47. Das Mevalonat-bildende Enzym HMG-CoA Reduktase wird unter anderem durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung reguliert.
    a) Wie heißt diese Form der Regulation?
    b) Welche drei Aminosäuren haben Sie als Substrate für Phosphorylierung kennen gelernt?
    c) Welchem Stoffwechselweg können Sie das genannte Enzym zuordnen?
    d) Von welcher Wirkstoffklasse wird das Enzym inhibiert?

  48. In der Labordiagnostik wird ein Molekül identifiziert, das sich aus den Bausteinen Glycerin, Stearat, Arachidonat und Phosphorylcholin zusammensetzt.
    a) Zu welcher Klasse gehört das Molekül?
    b) Was unterscheidet Stearat/Stearinsäure von Arachidonat/Arachidonsäure?

  49. Nehmen wir an, dass bei einem Patienten ein Defekt in der Lipoproteinlipase vorliegt, die sich im Bereich der Skelettmuskulatur findet.
    a) Welche Funktion haben Lipoproteinlipasen?
    b) Welches wäre die auffälligste Änderung in der Plasmazusammensetzung bei dem Patienten?
    c) Welche Konsequenzen würden sich für die betroffene Muskulatur ergeben?
    c) Wie sähe eine einfache Therapie aus?

  50. Stellen Sie 5 l eines 0,1 M Acetatpuffers (pH 4,8) aus festem Natriumacetat und 90%-iger Essigsäure (Gew.%; d = 1,07 g/ml) her. Wieviel g Natriumacetat und wieviel ml Essigsäure benötigen Sie?
    (Ka der Essigsäure: 1,7 x 10-5; MG Natriumacetat = 82 g/mol; Essigsäure = 60 g/mol)

  51. Die vollständige Hydrolyse eines Peptids ergab folgende Zusammensetzung:
    Thr, 2 Cys, Arg, Asp, Met, Phe, Val, 2 Ile, Gly und NH4+.
    Der Edmanabbau ergab im ersten Cyclus PTH-Thr und PTH-Ile.
    Carboxypeptidase spaltete Ile und Val ab. Die Reduktion mitß-Mercaptoethanol ergab zwei Peptide, die nach Hydrolyse folgende Zusammensetzungen hatten:

    A: Met, Cys, Thr, Ile, Asp, Phe, Gly und NH4+

    B: Arg, Ile, Val und Cys

    Die Behandlung von A mit Chymotrypsin ergab zwei Peptide, von denen eines nach Hydrolyse Thr, Phe, Asp und NH4+ enthielt. Die Behandlung von A mit BrCN setzte ein Dipeptid aus Cys und Ile frei. Die Behandlung von B mit Trypsin setzte Val frei. Geben Sie die Struktur des Peptids in der Dreibuchstabenschreibweise an.
    (Trypsin spaltet nach basischen, Chymotrypsin nach aromatischen Aminosäuren. BrCN spaltet nach Methionin)

  52. Eine Blutalkoholbestimmung ergab im optischen Test ein DE = 0,32 bei einem Reaktionsvolumen von 2 ml, in dem 100 µl Serum enthalten waren.
    a) Beschreiben Sie die enzymatische Reaktion, die dem Test zugrunde liegt.
    b) Welche Serumalkoholkonzentration ergibt sich in in g/l und in Promille?
    c) Welche Alkoholkonzentration im Vollblut ergibt sich daraus in in g/l und in Promille, wenn anschließend mit dem Devisor 1,23 auf die Konzentration im Vollblut umgerechnet wird?
    (e340 = 6,2 x 106 x cm2 x mol-1; d = 1 cm; MG Ethanol = 46 g/mol)

  53. Bei der anaeroben Glykolyse werden in der Laktatdehydrogenasereaktion Elektronen von NADH + H+ auf Pyruvat übertragen. Das Halbelement NAD+/NADH + H+ hat ein Standardreduktionspotential
    Eo' von = -0,32 V, das Halbelement Pyruvat/Laktat hat ein Eo' von = -0,185 V.

    a) Formulieren Sie die Reaktion mit Angabe der Richtung des spontanen Reaktionsablaufs.
    b) Berechnen Sie den DEo'- und den DGo'-Wert für diese Reaktion.
    c) Berechnen Sie den DG' Wert, wenn die Laktatkonzentration in der Zelle 105 mal höher liegt als die Pyruvatkonzentration und [NAD+] = [NADH] ist.
    (F = 96500 C/mol; R = 8,315 J/molxK)



03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
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