Klausur&Übungen   Druckversion

Physikumklausur WS 2011/2012
  1. Nennen Sie zwei elektronegative Atome, die häufig in biologischen Molekülen vorkommen und die an der Bildung von Wasserstoffbrücken beteiligt sind.

  2. a) Was ist ein Hydroniumion?
    b) Zeichnen Sie die Struktur.

  3. Welche beiden Puffersysteme sind anteilig von größter Bedeutung bei der Aufrechterhaltung des pH-Werts im Blut?

  4. Welche Voraussetzung muss erfüllt sein, damit eine Aminosäure in zwei isomeren Formen vorliegen kann?

  5. a) Nennen Sie zwei posttranslationale Modifikationen von Serinresten.
    b) Von welcher reaktiven Gruppe im Serin sind diese Modifikationen abhängig?

  6. a) Aus welchen Vorläufermolekülen entstehen biogene Amine?
    b) Welche Reaktion ist charakteristisch für die Entstehung eines biogenen Amins?

  7. Wie berechnen Sie den isoelektrischen Punkt einer Aminosäure mit drei dissoziierbaren Gruppen?

  8. Nennen Sie drei nicht kovalente Bindungstypen, die für die Proteinfaltung essentiell sind.

  9. a) Welche Aminosäure kommt im Kollagen am häufigsten vor?
    b) Welche anderen beiden Aminosäuren liegen im Kollagen häufig in hydroxylierter Form vor?
    c) Welcher Nahrungsbestandteil ist essentiell für die Hydroxylierung?

  10. a) In welcher Form muss eines von zwei Monosacchariden vorliegen, sodass eine glykosidische Bindung gebildet werden kann?
    b) Beschreiben Sie kurz den molekularen Aufbau dieser Vorstufen.

  11. a) Zu welcher Substanzgruppe gehört das gerinnungshemmende Arzneimittel Heparin?
    b) Wie entsteht der gerinnungshemmende Effekt?

  12. a) Beschreiben Sie die Aufnahme von Glukose in einen Erythrozyten.
    b) Wie heißt diese Art von Transport?
    c) Welches ist die treibende Kraft?

  13. Beschreiben Sie (gerne mit einer Skizze) sämtliche Schritte in der Signalkaskade, durch die Glukagon oder Adrenalin eine Freisetzung von Glukose aus Glykogen bewirken.

  14. Wie beeinflusst Sauerstoffmangel die ATP Ausbeute aus Glukose? (bitte mit Angabe von ungefähren Zahlen)

  15. Nennen Sie die beiden wichtigsten Funktionen des Malatshunts.

  16. Nennen Sie in der richtigen Reihenfolge die drei Cofaktoren der Pyruvatdehydrogenase, die sukzessive aus Pyruvat stammende Kohlenstoffatome weiter übertragen.

  17. Warum hat das Blut eines nichtbehandelten Diabetikers häufig einen erniedrigten pH-Wert?

  18. a) Welche Zellen sezernieren Antikörper?
    b) Aus welchen Vorläuferzellen stammen diese Zellen?
    c) Welche beiden Vorgänge sind entscheidend für die Entstehung der Antikörpervielfalt?

  19. Welche Reaktion wird im Verlauf der Blutgerinnung vom Faktor XIII katalysiert?

  20. Nennen Sie die Ursache der Sichelzellanämie.

  21. a) Nennen Sie die beiden Substrate für Desaminasen an der mRNA.
    b) Was kann die Folge ihrer Wirkung sein?

  22. Welche Prozesse finden während der Reifung zur mRNA statt?

  23. Wo liegen die stark konservierten Bereiche für das Spleißen?

  24. Nennen Sie zwei Erkrankungen, die auf fehlerhaftes Imprinting zurückzuführen sind.

  25. Wie entsteht ein Autophagosom?

  26. a) Welche chemische Bindung im ATP ist wichtig für den Zellmetabolismus?
    b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf?

  27. a) Wie werden Mitochondrien vermehrt?
    b) Was versteht man unter Heteroplasmie im Zusammenhang mit Mitochondrien?

  28. Welche Stoffwechselprozesse laufen in den Mitochondrien ab?

  29. Wie wirken Sulfonamide?

  30. Welche Bedeutung hat der Salvage pathway?

  31. Was ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt in der Pyrimidinbiosynthese?

  32. Nennen Sie vier verschiedene RNA-Arten.

  33. a) Wo werden Ribosomen zusammengesetzt?
    b) Aus welchen Komponenten bestehen sie?

  34. Welche Eigenschaften sollte ein Signalpeptid für den Transport an die Membran des Endoplasmatischen Retikulums haben?

  35. Welche Komponenten sind für den Transport eines Proteins über die Membran des Endoplasmatischen Retikulums notwendig?

  36. a) Was versteht man unter ERAD?
    b) Wann ist ERAD von Bedeutung?

  37. Nennen Sie drei DNA-Reparaturenzyme.

  38. a) Wie sind Nukleosomen aufgebaut?
    b) Was passiert mit den Nukleosomen bei der Replikation und bei der Transkription?

  39. Wie kann die Translation reguliert werden, wenn alle notwendigen Komponenten bereitgestellt sind?

  40. a) In welchen Zellkompartimenten finden die wesentlichen Schritte der Biosynthese lysosomaler Hydrolasen statt?
    b) Was charakterisiert Lysosomen von Patientenzellen, in denen der Transport von Enzymen in die Lysosomen komplett gestört ist?

  41. a) Entlang welcher Elemente des Cytoskeletts kann vesikulärer Transport erfolgen?
    b) Welche Motorproteine sind beteiligt?

  42. a) Welches Produkt entsteht bei der Reaktion, die das Enzym Phenylalanin-Hydroxylase katalysiert?
    b) Welche Erkrankung entsteht in Folge eines Defekts des Enzyms?
    c) Worauf ist im Rahmen einer Therapie zu achten?

  43. Welche Angabe über die Anzahl der Gene im menschlichen Genom ist in etwa richtig: A: 22.000; B: 122.000 oder C: 411.000?.

  44. Die molekulare Grundlage des AB0-Blutgruppensytems sind spezifische Oligosaccharide von Glykoproteinen und –lipiden auf der Oberfläche von Erythrocyten.
    a) Zu welcher Klasse gehören die Lipide?
    b) Skizzieren sie den Aufbau eines solchen Lipids.

  45. Die drei Blutgruppen im AB0-System entstehen durch Varianten eines Enzyms. Geben Sie eine Erklärung.

  46. a) In welchem Stoffwechselweg finden sich die folgenden Intermediate?: Lanosterin, Acetyl-CoA, Isopentenylpyrophosphat und Mevalonat.
    b) Bringen sie die Intermediate in die korrekte Reihenfolge ihres Entstehens.

  47. Welche Art Modifikation ist Voraussetzung dafür, dass ein Protein proteasomal degradiert werden kann?

  48. Im Blutplasma finden sich eine ganze Reihe von Proteaseinhibitoren.
    a) In welchem Organ werden Sie gebildet?
    b) Erläutern Sie die physiologische Bedeutung dieser Inhibitoren.

  49. Glutamat kann aus einer alpha-Ketokarbonsäure gebildet werden.
    a) Wie heißt diese?
    b) Wie heißt dieser wichtige Reaktionstyp?
    c) Ist die Reaktion reversibel?
    d) Wie heißt das beteiligte Coenzym?

  50. Im Rahmen des Stoffwechsels der Skelettmuskulatur entstehen große Mengen Alanin.
    a) Aus welchem Substrat entsteht das Alanin?
    b) Was wird übertragen?
    c) Woher stammt die übertragene Gruppe?
    d) Erläutern sie die Verwertung von Alanin aus dem Plasma in der Leber.

  51. Ein Peptid hat die Aminosäuresequenz Cys-Leu-Gly-Pro-Arg-Met-Ser-Ala-Phe-Tyr.
    a) Markieren sie mit einem Pfeil die genaue Stelle an der Trypsin spaltet, wenn die Protease auf der Carboxylseite positiv geladener Aminosäuren spaltet.
    b) Nehmen wir an, die oben angegebene Sequenz ist Teil eines Proteins mit einer Molmasse von 100 kDa und befindet sich am Ende der ersten 25% der Gesamtproteinsequenz. Wie groß sind die zu erwartenden Spaltprodukte?
    c) Wie würden sie diese im Laboralltag üblicherweise nachweisen?

  52. a) Wie viele Units (U) von Hexokinase müssen zu 1 ml einer 0,01 M Glukoselösung hinzugefügt werden, um 80% der Glukose in 40 Minuten umzusetzen? (1 Unit (U) = 1 µmol/min)
    b) Wie groß ist der in a) errechnete Wert in Katal?

  53. In der Atmungskette werden Elektronen von FADH2 auf Sauerstoff übertragen. Das Halbelement ½ O2/H2O hat ein Standardreduktionspotential Eo' von = + 0,815 V, das Halbelement FAD/FADH2 ein Eo' von = -0,18 V. (F = 96500 C/mol; R = 8,315 J/mol K).
    a) Formulieren Sie die Reaktion mit Angabe der Richtung des spontanen Reaktionsablaufs.
    b) Berechnen Sie den DEo' und den DGo' Wert der Gesamtreaktion.
    c) Wieviel mol ATP könnten mit Hilfe der freiwerdenden Energie maximal gebildet werden? (Hydrolyseenergie von einem Mol ATP beträgt 30 kJ)

  54. Bei einem Radprofi haben Sie nach einem 30 minütigen Training bei der photometrischen Bestimmung von Laktat im Plasma (aus Kapillarblut gewonnen) mit Hilfe des optischen Tests eine Extinktionszunahme von 0,4 gemessen. Das Volumen des Reaktionsansatzes betrug 1 ml, in dem 20 µl Plasma enthalten waren.
    a) Beschreiben Sie die enzymatische Reaktion, die dem Test zugrunde liegt.
    b) Berechnen Sie die Laktatkonzentration im Serum in mmol/l.
    (E340 NADH = 6,2 x 103 mol-1 cm-1 l; d = 1 cm)

  55. Wieviel Prozent der Imidazolreste des Histidins sind bei pH 7,1 geladen? (pK1 = 1,8; pK2 = 9;2 pKR = 6,05)



03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
Telefon: +49 221 4786930, Telefax: +49 221 4786979
dummy