Klausur&Übungen   Druckversion

Physikumklausur WS 2012/2013
  1. Wie entsteht der Dipolcharakter des Wassermoleküls? (gerne mit Zeichnung).

  2. Nennen Sie drei Arten von nicht-kovalenten Bindungstypen, die bei der Assoziation von biologischen Molekülen von Bedeutung sind.

  3. a) Welches Puffersystem hat in Extrazellularraum und Plasma die größte Kapazität?
    b) Beschreiben Sie die beiden relevanten Übergänge dieses Systems

  4. a) Welche reaktive Gruppe liegt in der Seitenkette von Serin vor?
    b) Nennen Sie zwei posttranslationale Modifikationen dieser Gruppe.

  5. a) Welcher Aminosäurerest eines Proteins hat im physiologischen pH-Bereich die größte Pufferkapazität?
    b) Wie bezeichnet man die Seitengruppe und welches Atom dient als Protonenakzeptor/donator?

  6. Welche Bindungen im Rückgrat einer Peptidkette sind beweglich und welche sind starr?

  7. Zwischen welchen grundsätzlich verschiedenen Bestandteilen einer Proteinkette können Wasserstoffbrücken gebildet werden?

  8. a) Welcher Aminosäurerest kommt in einem Kollagenmolekül am häufigsten vor?
    b) Warum muss gerade dieser Aminosäurerest so häufig sein?

  9. Definieren Sie die drei Begriffe: Isomerie, Epimerie und Anomerie.

  10. Durch welches Molekül können Monosaccharide aktiviert werden, so dass anschließend glykosidische Bindungen entstehen?

  11. Wie beeinflussen eine stark aktive ß-Oxidation oder ein ausgeprägter Proteinabbau die Aktivität der Pyruvatkinase?

  12. Wie entsteht in der Glukoneogenese Phosphoenolpyruvat aus Pyruvat? Beschreiben Sie die Schritte dieser Reaktion mit Angabe der beteiligten Kofaktoren?

  13. Beschreiben Sie die verschiedenen Schritte in der von der Pyruvatdehydrogenase katalysierten Reaktion.

  14. Welche Stoffwechselvorgänge ändern sich im Hungerzustand nach einem Tag bzw. nach mehreren Wochen?

  15. Beschreiben Sie den molekularen Aufbau des Insulinrezeptors mit Angabe der Funktion der verschiedenen Teile des Proteins.

  16. a) Wie wird Vitamin B12 in eine Darmmukosazelle aufgenommen?
    b) Welche Krankheit entsteht bei einem Defekt dieses Mechanismus?

  17. Beschreiben Sie den wichtigsten molekularbiologischen Mechanismus bei der Entstehung der Antikörpervariabilität.

  18. Im Praktikum haben sie monoklonale und polyklonale Antikörper kennengelernt. Wie unterscheiden sie sich?

  19. Was versteht man unter Polyzythämie?

  20. a) Welche Funktion hat das Protein Spektrin in Erythrozyten?
    b) Welche Veränderung im Blutbild wird durch Mutationen in diesem Protein verursacht?

  21. Welche Phosphatbindungen gibt es im ATP? Wie unterscheiden sie sich energetisch
  22. a) Nennen Sie zwei Prozesse im Stoffwechsel, bei denen NADH erzeugt wird.
    b) Aus welchen Komponenten ist das NADH zusammengesetzt?
    c) Welche dieser Komponenten ist für die Redoxreaktion wichtig?

  23. Welche beiden Aminosäuren sind die wichtigsten Stickstofflieferanten für die Nukleotidbiosynthese?

  24. Was ist die treibende Kraft der oxidativen Phosphorylierung?

  25. Welche Bedeutung hat die mitochondriale DNA?

  26. a) In welcher Richtung verläuft die Synthese der DNA bei der Replikation?
    b) In welcher Richtung verläuft die Synthese der RNA bei der Transkription?
    c) In welcher Richtung verläuft die Synthese von Proteinen bei der Translation?

  27. a) Welche Reaktion katalysiert die PRPP-Synthetase?
    b) Für welche drei Prozesse ist das Produkt essentiell?

  28. a) Nennen Sie drei Enzyme, die im Purinabbau auftreten.
    b) Nennen Sie eine Erkrankung, die auf die Fehlfunktion eines dieser Enzyme zurückzuführen ist.

  29. a) Welche Verbindung ist der Methylgruppendonor bei der Umwandlung von Uracil zu Thymin?
    b) Wie wird diese Verbindung regeneriert?

  30. Wie viele Codons gibt es?

  31. Wie hoch ist der Gehalt an repetitiver DNA im menschlichen Genom?

  32. Was versteht man unter RNA-Editing?

  33. Welche Bedeutung hat das CCA-Ende einer tRNA?

  34. Wie ist die 5' Cap-Struktur der mRNA aufgebaut?

  35. Welche Funktion hat das Dolicholpyrophosphat?

  36. Bei welchem Prozess sind Calnexin und Calreticulin von Bedeutung?

  37. a) Welche zwei verschiedenen Arten von Membranproteinen gibt es?
    b) Welche posttranslationale Modifikation spielt bei einer der beiden Arten eine wichtige Rolle

  38. Welches Nukleotid ist der Energieträger in der Proteinbiosynthese?

  39. Auf welchen Prozess wirken Tetracyclin und Chloramphenicol ein?

  40. a) Welche Klasse von Enzymen katalysiert die Übertragung von Aminogruppen aus Aminosäuren auf a-Ketocarbonsäuren?
    b) Welches Coenzym ist an den Reaktionen beteiligt?

  41. a) Wie nennt man den Proteinanteil eines Enzyms?
    b) Nennen Sie zwei Bestandteile, die ein funktionelles Enzym noch haben kann.

  42. Nennen Sie Enzyme, die ein acides pH-Optimum besitzen.

  43. Bei einer der häufigsten Erbkrankheiten des Menschen entwickeln die Patienten besonders nach Genuss von Peroxid-bildenden Nahrungsmitteln eine hämolytische Anämie.
    a) Welches Enzym aus welchem Stoffwechselweg ist betroffen?
    b) Erläutern sie biochemisch (!!), warum es zu einer Anämie kommt.

  44. Die Enzyme unseres Stoffwechsels können auf verschiedenste Weise in ihrer Aktivität beeinflusst werden. Nennen sie zwei Möglichkeiten mit je einem Beispiel.

  45. a) Welche Gemeinsamkeit haben die Aminosäuren Phe, Tyr und Trp?
    b) Welches ist die häufigste Erkrankung, die mit dem Metabolismus der ersten Aminosäure (Phe) verbunden ist?
    c) Was ist bei der Therapie der Patienten zu beachten?

  46. a) Ein medizinischer Doktorand soll ein Protein XY mit 100 kDa in einem physiologischen Puffer mit Trypsin verdauen. Die Auswertung ergibt, dass zwei Fragmente entstehen (35 kDa und 65 kDa). Der Doktorand wundert sich, denn seine Softwareanalyse der möglichen Spaltprodukte von Protein XY durch Trypsin ergab 44 Fragmente, von denen keines größer als 12 kDa sein sollte. Geben sie eine Erklärung.
    b) Wie kann man erreichen, dass tatsächlich die erwarteten 44 Fragmente entstehen?

  47. Eine Bekannte erzählt ihnen, dass sie ein Sporttraining begonnen hat, bei dem nach Belastung Laktatwerte bestimmt werden. Erklären Sie die Details zu Entstehung und Kreislauf von Laktat in diesem Zusammenhang.

  48. Welche Bedeutung hat S-Adenosylmethionin im Stoffwechsel?

  49. a) Wo in einer Zelle sind Sphingolipide hauptsächlich lokalisiert?
    b) Wo werden sie abgebaut?

  50. a) Berechnen Sie den pH-Wert einer 100 mM HCl, einer 100 mM NaOH und einer 10-8 M Salzsäure.
    b) Berechnen Sie den pH-Wert einer 100 mM Essigsäurelösung. (Ka 1,6 x 10-5)

  51. Bei einem Spieler des 1.FC Köln haben Sie nach einem 30 minütigen Training bei der photometrischen Bestimmung von Laktat im Plasma (aus Kapillarblut gewonnen) mit Hilfe des optischen Tests eine Extinktionszunahme von 0,8 gemessen. Das Volumen des Reaktionsansatzes betrug 1 ml, in dem 40 µl Plasma enthalten waren.
    a) Beschreiben Sie die enzymatische Reaktion, die dem Test zugrunde liegt.
    b) Berechnen Sie die Laktatkonzentration im Plasma in mmol/l. (e340 NADH = 6,2 x 103 mol-1 cm-1 l; d = 1 cm)

  52. Die freie Hydrolyseenergie DG0' des Phosphoenolpyruvats (PEP) beträgt -63 kJ/mol, die des ATP beträgt -30 kJ/mol.
    a) Formulieren Sie die Reaktionsgleichung der Pyruvatkinase unter Angabe der Richtung des spontanen (freiwilligen) Reaktionsablaufs.
    b) Berechnen Sie das DGo' der Reaktion.
    c) Wie groß ist DG' bei 25 °C und folgenden Konzentrationen: [ATP] = 10 mM; [ADP] = 1 mM; [PEP] = 20 mM; [Pyr] = 1 mM? (R = 8,315 J/mol K)

  53. Die vollständige Hydrolyse eines Peptids ergab folgende Zusammensetzung:
    Met, Lys, Phe, Asp, Ile, 2 Cys, Arg, Glu, Leu und Tyr.

    Der Edmanabbau ergab im ersten Cyclus PTH-Asp und PTH-Glu.

    Die Reduktion mit ß-Mercaptoethanol ergab zwei Peptide (A und B), die nach Hydrolyse folgende Zusammensetzungen hatten:

    A: Ile, Met, Cys, Lys, Phe und Asp und B: Leu, Cys, Glu, Tyr und Arg.

    Ein Trypsinverdau von A setzte Ile frei. Die Behandlung von A mit BrCN setzte ein Dipeptid bestehend aus Lys und Ile frei. Bei der Behandlung von A mit Chymotrypsin wurde ein Peptid der Zusammensetzung Lys, Met, Ile und Cys abgespalten.

    Bei der Behandlung von B mit Plasmin wurde ein Peptid mit der Zusammensetzung Arg, Glu, und Cys abgespalten. Ein Thermolysinverdau von B setzte Leu frei.

    Geben Sie die Struktur des Peptids in der Dreibuchstabenschreibweise an.

    Angaben: Chymotrypsin spaltet am C-Terminus von aromatischen Aminosäuren, Trypsin und Plasmin spalten am C-Terminus von basischen Aminosäuren und Thermolysin am N-Terminus von Ile, Leu, Val, Met, Phe oder Trp. BrCN spaltet am C-Terminus von Methionin.



03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
Telefon: +49 221 4786930, Telefax: +49 221 4786979
dummy