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Klausur WS 2009/2010 für Zahnmediziner, Neurowissenschaftler und Humanmedizin alter Ordnung
  1. Was ist ein Hydroniumion? Wie entsteht es?

  2. Welche Aminosäure hat eine Pufferwirkung im physiologischen pH Bereich? Wie nennt man die chemische Gruppe, die die Pufferwirkung ausübt?


  3. a) Wieviele Protonen kann die Glutaminsäure ausgehend vom pH 1 maximal abgeben?
    b) Wieviele saure bzw. basische Funktionen enthält Glutaminsäure?
    b) Bezeichen Sie die Achsen der Titrationskurve.
    c) Markieren Sie in der Titrationskurve die pK-Werte der a-Aminogruppe (pK1), der a-Carboxylgruppe (pK2) und der Seitenkette (pKR).
    d) Markieren Sie den pI-Wert (isoelektrischen Punkt).

  4. Nennen Sie mindestens zwei Funktionen der Salzsäure im Magensaft.

  5. Worin besteht der grundlegende Unterschied in der Funktion von NAD+ und FAD einerseits und NADP+ andererseits?

  6. a) Welches sind die beiden kleinsten proteinogenen Aminosäuren?
    b) Welche einzigartige Fähigkeit hat Cystein?
    c) Wie unterscheidet sich Prolin grundsätzlich von allen anderen Aminosäuren?

  7. a) Nach welcher Eigenschaft trennt ein Ionenaustauscher?
    b) Mit welchen beiden Methoden kann man ein gebundenes Molekül eluieren?
    c) Wie beeinflusst eine Erhöhung des pH-Werts die Bindung eines Proteins an einen Anionenaustauscher?

  8. a) Zeichnen Sie den Aufbau einer Peptidbindung.
    b) Beschreiben Sie deren Spaltung durch eine Protease.
    c) Beschreiben Sie deren Spaltung durch eine starke Säure.

  9. Im Citratzyklus werden drei energietragende Verbindungen produziert. Nennen Sie diese.

  10. Durch welche Schritte sind a) die Glycolyse, b) die ß-Oxidation und c) die Häm-Biosynthese mit dem Citratzyklus verbunden?

  11. Wofür steht die Abkürzung ELISA?

  12. a) Was passiert mit einem IgG Molekül, wenn man es mit Mercaptoethanol behandelt?
    b) Wie kann man diese Reaktion verfolgen?

  13. Durch welche Bestandteile unterscheiden sich Blut, Serum und Plasma?

  14. Erklären Sie kurz, warum eine Defizienz in gewissen Glycosyltransferasen beeinflusst, welche Blutgruppe ein Mensch hat.

  15. a) Welchen hauptsächlichen strukturellen Unterschied gibt es zwischen Hämoglobin und Myoglobin?
    b) Welche funktionellen Folgen hat dieser Unterschied?

  16. Welche modifizierte Aminosäure findet man in Blutgerinnungsfakoren und welche Funktion hat sie?

  17. Definieren Sie die Begriffe Furanose und Pyranose. Woher stammen diese Bezeichnungen?

  18. Welche Glykogen-Struktur erwarten Sie bei einem Patienten mit einer Defizienz in
    a) Debranching Enzyme
    b) Phosphorylase?

  19. a) Nennen Sie zwei wichtige Funktionen von Glukuronsäure.
    b) Aus welchem Vorläufermolekül wird Glukuronsäure gebildet?

  20. a) Nennen Sie zwei Beispiele für Disaccharidasen.
    b) Nennen Sie einen Ort im menschlichen Organismus, wo diese Enzyme in großer Menge vorkommen.

  21. Warum ist Biotin wichtig für die Gluconeogenese?

  22. Was kann man für den Ablauf einer Reaktion aus dem Wert der freien Enthalpie schließen?

  23. Ordnen Sie Kreatinphosphat, Glucose-1-Phosphat und ATP nach ihrer freien Standardenthalpie in aufsteigender Reihenfolge (geringster Wert zuerst).

  24. a) Welche Aufgabe hat Nicotinamidadenindinucleotid in der Atmungskette?
    b) Welcher Teil des Nicotinamidadenindinucleotids ist wichtig für seine Funktion in der Atmungskette?

  25. Die Phosphodiesterbindung tritt in Nukleinsäuren auf. Zwischen welchen Bestandteilen in den Nukleinsäuren wird sie gebildet?

  26. Nennen Sie vier grundsätzlich verschiedene Funktionen von Nukleotiden.

  27. Wie unterscheidet sich RNA von DNA?

  28. Der genetische Code ist degeneriert. Was versteht man darunter?

  29. Nennen Sie drei Proteine, die entscheidend an der Regulation des Zellzyklus beteiligt sind.

  30. An welchen Reaktionen ist Phosphoribosylpyrophosphat beteiligt? Geben Sie zwei Beispiele.

  31. Was versteht man unter der "Schmelztemperatur" der DNA?

  32. a) Geben Sie ein Beispiel für eine spontane Veränderungen an der DNA (chemischer Prozess).
    b) Wie kann die Veränderung beseitigt werden?

  33. Wieso führt 8-Oxoguanin zu Mutationen?

  34. Definieren Sie die Begriffe Exon und Intron.

  35. a) Skizzieren Sie die Struktur der Nukleosomen.
    b) Was geschieht mit den Nukleosomen bei der Transkription?

  36. a) Wie läuft die Aktivierung der Aminosäuren bei der Proteinbiosynthese ab?
    b) Welches Enzym ist daran beteiligt?

  37. a) Woraus entsteht dTMP?
    b) Welche Kofaktoren sind daran beteiligt?

  38. Welche Rolle haben Aminosäuren bei der Nukleotidbiosynthese?

  39. Bei welchem Vorgang der mRNA-Prozessierung ist die 2'-OH-Gruppe am Zucker essentiell?

  40. Welche C-Atome an der Ribose sind für die Bildung von Nukleotiden wichtig?

  41. Wie werden Fettsäuren aus dem Cytosol in die Mitochondrien transportiert?

  42. Welches Coenzym ist an Transaminierungen von Aminosäuren beteiligt?

  43. Welches Zwischenprodukt entsteht beim ersten Schritt des Methioninabbaus? Nennen sie die besondere Bedeutung dieses Produktes im Stoffwechsel.

  44. Aus welchen Quellen stammen das C-Atom und die beiden Stickstoffatome des Harnstoffs?

  45. Aminosäuren haben vielfältige Funktionen im Stoffwechsel. Nennen sie eine Aminosäure, die wichtiger Baustein von Lipiden ist und zwei Aminosäuren, die als Neurotransmitter fungieren.

  46. In welchen beiden Organellen kann die ß-Oxidation von Fettsäuren stattfinden?

  47. Antithrombin III bindet mit Thrombin, nicht aber mit Prothrombin, einen irreversiblen Komplex. Erläutern sie dieses Phänomen.

  48. a) Durch welche funktionellen Gruppen ist Sphingosin charakterisiert?
    b) Geben Sie ein Beispiel für eine Verbindung, in der Sphingosin vorkommt.

  49. Erläutern sie, welchen Einfluss Ca2+-Ionen auf den kontraktilen Apparat des Skelettmuskels haben.

  50. Nennen sie Funktionen von Eikosanoiden, das Ausgangssubstrat der Biosynthese und den Biosyntheseort in der Zelle.

  51. Skizieren sie die Orientierung von Lipiden in Micellen und Liposomen.

  52. Phenylketonurie ist die häufigste genetisch bedingte Störung des Aminosäure-Stoffwechsels.
    a) Welches Enzym ist betroffen?
    b) Welches Substrat setzt dieses Enzym um?
    c) Wie erfolgt die Therapierung der Patienten?
    d) Erkranken hetereozygote Merkmalsträger?

  53. Es gibt sowohl chemische als auch biologische Katalysatoren (Enzyme). Welche Verbindungen zeigen neben den Proteinen noch enzymatische Aktivität?

  54. Sie beladen einen negativ geladenen Ionenaustauscher (Kationenaustauscher) mit Histidin, Glutamin, Glutaminsäure und Lysin. In welcher Reihenfolge eluieren die Aminosäuren in einem pH Gradienten von pH 3 nach pH 9?

  55. Welche Beziehung besteht zwischen KM und [S], wenn eine Enzym katalysierte Reaktion bei 25% der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit abläuft?

  56. Die Zusammensetzung eines Peptids ergibt nach Totalhydrolyse: Asp, Ser, Arg, Met, Gly, Glu, Ile, Phe, 2 Cys.
    Der Edmanabbau ergibt im ersten Cyclus die PTH-Derivate von Asp und Ile, Carboxypeptidase spaltet die Aminosäuren Glu und Ser ab.

    Mercaptoethanol spaltet das Peptid in ein Peptid A der Zusammensetzung: Gly, Glu, Asp, Cys, Phe und B: Ile, Arg, Cys, Met, Ser.
    Peptid A ergibt nach Chymotrypsinverdau ein Tripeptid der Zusammensetzung Cys, Asp, Phe.
    Peptid B ergibt nach BrCN-Spaltung ein Tripeptid der Zusammensetzung Arg, Cys, Ser und Trypsinspaltung setzt Ser frei.
    Geben Sie die Struktur des Peptids an.
    (Angaben: Chymotrypsin spaltet am C-Terminus von aromatischen Aminosäuren, Trypsin spaltet am C-Terminus von basischen Aminosäuren, BrCN spaltet am C-Terminus von Methionin)

  57. a) Formulieren Sie die Reaktionsgleichung für die Umsetzung von FADH2 mit Ubichinon mit Angabe der Richtung des spontanen (freiwilligen) Reaktionsablaufs (keine Strukturformeln). Geben Sie dabei Reduktionsmittel und Oxidationsmittel an (Eo' Ubichinon/Ubichinol = + 0,10 V; Eo' FAD/FADH2 = - 0,06V).
    b) Berechnen Sie das DEo' und das DGo' der Reaktion (F = 96500 C/mol).
    c) Berechnen Sie wieviel mol ATP (DGo' der Hydrolyse = –30kJ/ml) durch die bei der Reaktion freiwerdende freie Enthalpie maximal synthetisiert werden könnten?
    d) Wieviel mol ATP werden in der Atmungskette bei der Oxidation von FADH2 tatsächlich gebildet? Geben Sie die Energieausbeute in % an.


03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
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