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Klausur WS 2010/2011 für Zahnmediziner, Neurowissenschaftler und Humanmedizin alter Ordnung
  1. a) Beschreiben Sie kurz die Dissoziation des Wassers. Welche Vereinfachung wird häufig gemacht?
    b) Auf welcher Seite liegt das Reaktionsgleichgewicht hauptsächlich?

  2. a) Wie definiert man eine Pufferlösung?
    b) Welche Art von Substanzen müssen in einer Pufferlösung vorhanden sein?

  3. Welches sind die drei wichtigsten Puffersysteme des Blutes? Geben Sie die Reihenfolge an.

  4. Es gibt zwei Aminosäuren mit Gruppen in der Seitenkette, die bei einem pH > 10 dissoziieren. Nennen sie diese Aminosäuren und deren dissoziierbare Gruppen.

  5. Erklären Sie den Unterschied zwischen einer cis- und einer trans-Konformation einer Peptidbindung.

  6. Definieren Sie den Begriff Primärstruktur.

  7. a) Welcher Bindungstyp ist der wichtigste für die Ausbildung einer Sekundärstruktur?
    b) Wie verlaufen diese Bindungen in einer a-Helix?
    c) Wie verlaufen diese Bindungen in einem ß-Faltblatt?

  8. a) Nach welchem Parameter trennt die SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese?
    b) Welche Rolle spielt dabei das SDS (Natriumdodecylsulfat)?

  9. a) Welche beiden Aminosäuren im Kollagen werden posttranslational hydroxyliert?
    b) Welches Vitamin wird dabei benötigt?

  10. Erklären Sie kurz den Unterschied zwischen den von Immunologen verwendeten Begriffen Affinität und Avidität.

  11. Erklären sie kurz die genetische Grundlage der Antikörpervariabilität.

  12. Beschreiben Sie kurz das Prinzip des ELISA. Welche zusätzliche Information kann ein Westernblot liefern?

  13. a) Wo genau in unserem Körper finden wir Hämoglobin?
    b) In welchem Redox-Zustand muss das Eisen im Hämoglobin sein, um Sauerstoff binden zu können?

  14. Aus welchen beiden Ausgangsprodukten werden Porphyrine gebildet?

  15. Bilirubin wird durch die Konjugation mit Glucuronsäure wasserlöslich gemacht. Welche beiden Arten von hydrophilen Gruppen enthält Glucuronsäure?

  16. Nennen Sie drei Arten von Substanzen, die von Albumin transportiert werden können.

  17. Wie werden Zuckermonomere aktiviert, sodass sie später eine glykosidische Bindung eingehen können?

  18. a) Wie wird Glukose von den Darmepithelzellen aufgenommen?
    b) Wie wird Glukose von einem Erythrozyten aufgenommen?

  19. Wie beeinflusst Adrenalin in der Leber:
    a) die Phosphorylase und die Glykogensynthase?
    b) Über welchen Mechanismus entfaltet Insulin dabei seine antagonistische Wirkung?

  20. a) Nennen Sie drei Kofaktoren der Pyruvat-Dehydrogenase.
    b) Einige davon werden aus wohlbekannten Vitaminen gebildet. Nennen Sie zwei der Vitamine.

  21. a) Welche Reaktion katalysiert die Adenosin-Desaminase?
    c) Welche Konsequenzen kann das Fehlen des Enzyms haben?

  22. Skizzieren Sie den ersten Schritt der Pyrimidinbiosynthese (Ausgangskomponenten, Enzym, subzelluläre Lokalisation)

  23. Wie unterscheiden sich grundsätzlich Purin- und Pyrimidinbasen strukturell voneinander (keine Formeln)?

  24. a) Welche Reaktion katalysiert die Ribonukleotidreduktase?
    b) Nennen Sie zwei Reduktionsmittel, die an der Reaktion der Ribonukleotidreduktase beteiligt sind.

  25. Was sind die Endprodukte beim Abbau von Purin- bzw. Pyrimidinbasen?

  26. a) Was sind Histone?
    b) Welche Modifikationen kommen in Histonen vor und welche Auswirkungen haben die Modifikationen?

  27. Nennen Sie zwei wichtige Gruppen von Proteinen, die den Zellzyklus regulieren.

  28. a) Welche Rolle besitzt Thermogenin? Welche Funktion erfüllt es?
    b) Welches kleine Molekül wirkt prinzipiell ähnlich?

  29. a) Zu welcher Stoffklasse gehört Ubiquitin?
    b) Welche Funktion hat Ubiquitin?

  30. Welche Eigenschaft von Sauerstoff ist essentiell für die Atmungskette?

  31. Selen ist ein Spurenelement.
    a) In welcher Verbindung kommt es im Körper vor?
    b) Welche Funktion hat diese Verbindung?

  32. Welche Bedeutung haben die OH-Gruppen (entweder 2' oder 3') am endständigen Nukleotid (3'-Ende) einer tRNA?

  33. Welche Verbindung spielt bei der Bildung der Peptidbindung durch die Peptidyltransferase eine entscheidende Rolle?

  34. Welche Funktion hat das Signalpeptid bei der Synthese von sekretierten Proteinen?

  35. Welche Bedeutung hat S-Adenosylmethionin?

  36. Wie kann sich eine Mutation im Adenin-Phosphoribosyltransferase- (APRT) oder Hypoxanthin-Guanin-Phosphoribosyltransferase (HGPRT)-Gen auswirken?

  37. Was versteht man unter "imprinting"?

  38. Was sind die drei wesentlichen Schritte der eukaryontischen mRNA-Prozessierung?

  39. Nennen Sie vier prinzipielle Unterschiede zwischen Enzymen und chemischen Katalysatoren.

  40. Kinetische Untersuchungen ergeben, dass sich die Km (Michaelis-Menten Konstante) einer Enzym-katalysierten Reaktion in Anwesenheit eines Inhibitors erhöht, während sich die Maximalgeschwin-digkeit Vmax nicht verändert.
    a) Welche Art der Inhibition liegt vor?
    b) Wo greift der Inhibitor am Enzym an?
    c) Zeichnen Sie ein Diagramm (mit Benennung der Achsen!) für die relative Geschwindigkeit dieser Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration in Ab- und Anwesenheit einer gegebenen Konzentration des Inhibitors.
    d) Zeichnen Sie im Diagramm ein, wo Vmax und Km liegen.

  41. Benennen Sie mindestens drei generelle Mechanismen, über die die Aktivität von Enzymen reguliert werden kann.

  42. Erläutern Sie den Begriff "Glycocalyx" (Glycokalix)? Welche generellen Funktionen werden der Glycocalyx zugeschrieben?

  43. Dopamin ist ein biogenes Amin.
    a) Welche generelle Reaktion liegt der Entstehung biogener Amine zugrunde?
    b) Welches Coenzym ist daran beteiligt?
    c) Aus welcher Aminosäure geht Dopamin hervor?
    d) Unter welchen Bedingungen wird diese Aminosäure essentiell? (wie wird diese Aminosäure in menschlichen Zellen synthetisiert?)
    e) Welche weiteren Moleküle (neben Dopamin und anderen Katecholaminen) werden aus dieser Aminosäure gebildet?

  44. Ammoniak wird durch den sogenannten Glucose-Alanin-Cyclus zur Leber transportiert.
    a) Wie entsteht Alanin in diesem Cyclus?
    b) Wie könnte das Enzym heißen, das diese Reaktion katalysiert (allgemeiner Name genügt)?
    c) Welches Coenzym wird benötigt?

  45. In welchem zellulären Kompartiment findet statt?:
    a) die Glykolyse
    b) die oxidative Phosphorylierung
    c) die ß-Oxidation
    d) Zitratzyklus, und
    e) die Lipolyse

  46. Erklären Sie die Aussage: "Alanin ist eine glucogene Aminosäure."

  47. Arginin kann im menschlichen Körper gebildet werden.
    a) In welchem Stoffwechselweg?
    b) In welchen Zellen (Organ) läuft dieser Stoffwechselweg ab?

  48. a) Wie sind Triacylglycerine (Triglyceride) generell aufgebaut?
    b) "Triacylglycerine, nicht Glycogen, sind die hauptsächliche Speicherform für Energie in unserem Organismus." Begründen Sie diese Aussage.

  49. Inaktivierung der Phospholipase A2 führt zu einer Hemmung der Prostaglandin- und Leukotrien-Synthese. Weshalb?

  50. Nach Entzug von ATP kann eine gegebene Substanz (z.B. Glycin) von einer gegebenen Zelle nicht mehr gegen einen Konzentrationsgradienten aufgenommen werden. Weshalb? Erklären Sie in diesem Zusamenhang die Begriffe:
    a) primär aktiver Transport.
    b) sekundär aktiver Transport.

  51. Der Ks-Wert einer schwachen Säure beträgt 1,6 x 10-6. Berechnen Sie den pKs-, den pH-Wert und den Dissoziationsgrad einer 0,001 M Lösung.

  52. a) Wie verändert sich die Extinktion, wenn die Schichtdicke einer Küvette verdoppelt wird?
    b) Wie verändert sich der Extinktionskoeffizient, wenn die Konzentration verdoppelt wird?

  53. Bei einer Untersuchung der GPT (Glutamat-Pyruvat-Transaminase auch: ALT oder ALAT, Alanin-Aminotransferase) Aktivität im Serum eines Patienten liefert Ihnen das Labor einen Wert von 2 x 10-3 katal/l. Berechnen Sie die Aktivität in U/ml. (1 U = 1 µmol/min).

  54. In der Atmungskette werden Elektronen von NADH auf Sauerstoff übertragen. Das Halbelement ½ O2/H2O hat ein Standardreduktionspotential Eo' von = + 0,815 V, das Halbelement NAD+/NADH + H+ ein Eo' von = - 0,32 V. (F = 96500 C/mol; R = 8,315 J/mol K).
    a) Formulieren Sie die Reaktion mit Angabe der Richtung des spontanen Reaktionsablaufs.
    b) Berechnen Sie den DEo' und den DGo' Wert der Gesamtreaktion.
    c) Wieviel mol ATP könnten mit Hilfe der freiwerdenden Energie maximal gebildet werden, wenn die Hydrolyseenergie von ATP 30 kJ/mol beträgt?

  55. Die Zusammensetzung eines Peptids ergibt nach Totalhydrolyse:
    Asn, Ser, Arg, Met, Gly, Asp, Ile, Phe, 2 Cys.

    Der Edmanabbau ergibt im ersten Zyklus die PTH-Derivate von Asn und Ile, Carboxipeptidase spaltet die Aminosäuren Asp und Ser ab.

    Mercaptoethanol spaltet das Peptid in ein Peptid A der Zusammensetzung: Gly, Asp, Asn, Cys, Phe und B: Ile, Arg, Cys, Met, Ser.

    Peptid A ergibt nach Chymotrypsinverdau ein Tripeptid der Zusammensetzung Cys, Asn, Phe.

    Peptid B ergibt nach BrCN-Spaltung ein Tripeptid der Zusammensetzung Arg, Cys, Ser und Trypsinspaltung setzt Ser frei.

    Geben Sie die Struktur des Peptids an.

    Angaben: Chymotrypsin spaltet am C-Terminus von aromatischen Aminosäuren, Trypsin spaltet am C-Terminus von basischen Aminosäuren, BrCN spaltet am C-Terminus von Met.


03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
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