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Klausur WS 2011/2012 für Zahnmediziner, Neurowissenschaftler und Humanmedizin alter Ordnung
  1. Beschreiben Sie, wie man mit dem Massenwirkungsgesetz den Dissoziationsgrad des Wassers bestimmt (Formel genügt).

  2. Zeichnen Sie eine Amidgruppe und eine Carbonylgruppe mit der zwischen den beiden Gruppen bestehenden Wasserstoffbrücke.

  3. Nennen Sie drei Aminosäuren, deren Seitenketten einen aromatischen Rest enthalten.

  4. a) Nennen Sie eine chromatographische Methode, mit der man Proteine auftrennen kann.
    b) Erläutern Sie kurz das Prinzip der von Ihnen genannten Methode.

  5. a) Nennen Sie eine posttranslationale Modifikation von Cysteinresten.
    b) Welche Funktion hat diese Modifikation?

  6. In welchen Proteinen finden Sie amphipatische a-Helices?

  7. a) Was versteht man unter der Quartärstruktur eines Proteins?
    b) Nennen Sie zwei Beispiele.

  8. Geben Sie je ein Beispiel für a) ein Transportprotein, b) ein Enzym, c) ein Strukturprotein.

  9. Skizzieren Sie ein ß-Faltblatt mit den darin auftretenden Wasserstoffbrückenbindungen.

  10. Wie nennt man die Proteine, die an der Faltung von Proteinen beteiligt sein können?

  11. Nennen Sie drei Aminosäuren, die in Proteinen mit Oligosacchariden verknüpft sein können und geben sie an, über welche Atome sind diese Aminosäuren jeweils verknüpft sind.

  12. Welche Folgen hat eine Mangelfunktion der hepatischen UDP-Glukuronsäuretransferase?

  13. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese.

  14. Welche Folge hat ein Oxalacetatmangel für den Stoffwechsel und wie kann der Mangel behoben werden?

  15. a) Welche Zucker und welche Bindungstypen findet man in Glykogen und Stärke?
    b) Warum kann sich das im Muskel gespeicherte Glykogen nicht an der Aufrechterhaltung des Blutzuckerspiegels beteiligen?

  16. a) Welches Molekül bezeichnet man als einen „feed forward“ Regulator der Glykolyse?
    b) Durch welches Enzym wird der „feed forward“ Regulator gebildet?
    c) Welche Reaktion der Glykolyse wird von dem „feed forward“ Regulator reguliert?

  17. a) Woraus entstehen Thrombozyten?
    b) Wie wird die Thrombopoese reguliert?

  18. Nennen Sie jeweils die Ursachen der beiden Hauptformen des Diabetes Mellitus.

  19. Wie unterscheidet sich IgM von IgG?
    a) strukturell? (mit Skizze!)
    b) funktionell?

  20. Warum ist Kupfer essentiell für die Zellatmung?

  21. Welche drei verschiedenen Nucleotidderivate, die direkt zur ATP-Synthese eingesetzt werden können, werden im Citratcyclus gebildet?

  22. Was versteht man unter OXPHOS?

  23. Welche Rollen hat der H+-Gradient im Mitochondrium?

  24. a) Welcher Fehler kann bei der DNA-Replikation auftreten?
    b) Wie wird er repariert?

  25. Wann können Desaminierungen in der DNA nicht repariert werden?

  26. a) Wie viele verschiedenen Arten von RNA-Polymerasen gibt es in eukaryontischen Zellen?
    b) Welche unterschiedlichen Aufgaben haben sie?

  27. a) Woraus ist das „signal recognition particle“ (SRP) aufgebaut?
    b) Welche Aufgaben hat es?

  28. Welche Moleküle sind am ersten Schritt (Initiation) der Translation beteiligt? Skizzieren Sie kurz die Abfolge der Reaktionen.

  29. Wann kann eine Neukombination und ein Austausch genetischer Information stattfinden?

  30. a) Gamma-Carboxyglutamat ist eine postranskriptionale Modifikation. Welche Eigenschaften vermittelt sie?
    b) Nennen Sie ein Beispiel.

  31. Wie werden Reduktionsäquivalente durch die Mitochondrienmembran transportiert?

  32. Skizzieren Sie den Wirkmechanismus von Dinitrophenol bei der Inhibition der oxidativen Phosphorylierung.

  33. Nennen Sie vier grundsätzlich verschiedene Funktionen von Nukleotiden.

  34. Welche Bedeutung hat die 2'-OH-Gruppe der Ribose bei der RNA-Prozessierung?

  35. a) Welche gemeinsame Eigenschaft haben RNA- und DNA-Polymerasen?
    b) Nennen Sie zwei unterschiedliche Eigenschaften.

  36. Es gibt zwei Carbamoyl-Phosphat-Synthetasen in der Zelle.
    a) Welche Reaktionen katalysieren sie?
    b) Was unterscheidet sie voneinander?

  37. a) Aus welche Vorläufermolekülen werden direkt die Desoxinukleotiddiphosphate gebildet?
    b) Welches Enzym katalysiert die Reaktion?

  38. Welches Enzym regeneriert den Methylgruppenüberträger bei der Desoxythymidinmonophosphat (dTMP) Synthese?

  39. a) Zeichnen sie schematisch ein Zwei-Chromatiden Chromosom und benennen Sie wesentliche Strukturelemente.
    b) Wann liegt es vor?

  40. a) Welche beiden Wege führen zur Apoptose?
    b) Nennen Sie einen biologischen Vorgang, bei dem die Apoptose von Bedeutung ist.

  41. Was charakterisiert Lysosomen von Patientenzellen, in denen der Transport von lysosomalen Enzymen in die Lysosomen komplett gestört ist?

  42. a) Welche Ionenpumpe ist maßgeblich an der Aufrechterhaltung der hohen intrazellulären Konzentration von K+-Ionen verantwortlich?
    b) Nach welchem Mechanismus arbeitet die Pumpe?

  43. Wie heißt die Gruppe von Enzymen, die Carbonsäuren aus Triacylglyceriden freisetzt?

  44. a) Auf welches Molekül werden die in der ß-Oxidation anfallenden Acetylreste im Normalfall übertragen?
    b) Welches Produkt entsteht?

  45. a) Welches ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Fettsäuresynthese?
    b) In welchem Kompartiment findet die Reaktion statt?
    c) Wie heißt das beteiligte Enzym?

  46. a) Welche Funktion haben Gallensäuren.
    b) Wo werden sie gebildet?

  47. Transaminasen entfernen die a-Aminogruppe der Aminosäuren.
    a) Auf welche Substratklasse werden die a-Aminogruppen übertragen?
    b) Welches Coenzym nutzen die Transaminasen?

  48. Warum liegen Alanin und Glutamin im menschlichen Blutplasma in viel größeren Konzentrationen vor als alle anderen Aminosäuren?

  49. a) Welches Substrat setzt die Cyclooxigenase um?
    b) Durch welchen Wirkstoff wird das Enzym inhibiert?
    c) Um welchen Typ Inhibition handelt es sich?
    d) Kann die Inhibition durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden?

  50. a) Wie groß ist der pH-Wert einer 0,001 M Essigsäure? Ka = 1,7 x 10-5
    b) Wie groß ist der pH-Wert einer 0,001 M Salzsäure?

  51. Das Halbelement NAD+/NADH hat ein Standardreduktionspotential Eo' von = -0,320 V, das Halbelement Ubichinon/Ubichinol ein Eo' von = +0,10 V.
    a) Formulieren Sie die Reaktion des Komplex I der Atmungskette mit Angabe der Richtung des spontanen Reaktionsablaufs und berechnen Sie das DEo' und das DGo' der Reaktion.
    (F = 96500 C/mol)
    b) Die Hydrolyseenergie von einem Mol ATP beträgt -30 kJ. Reicht die in der obigen Reaktion gewonnene Energie zur ATP Synthese aus und wieviel Mol ATP könnten maximal gebildet werden? c) Berechnen Sie das DG' der Reaktion des Komplex I der Atmungskette (siehe a), wenn folgende Konzentrationsverhältnisse vorliegen:
    [Ubichinol]/[Ubichinon] = 10, [NAD+]/[NADH] = 0,1, (R = 8,315 J/K.mol; T = 298 °K)

  52. Die Zusammensetzung eines Peptids ergibt nach Totalhydrolyse:
    Gln, Thr, Arg, Met, Gly, Asp, Ile, Phe, 2 Cys.

    Der Edmanabbau ergibt im ersten Zyklus die PTH-Derivate von Asp und Ile, Carboxipeptidase spaltet die Aminosäuren Gln und Thr ab.

    Mercaptoethanol spaltet das Peptid in ein Peptid A der Zusammensetzung: Gly, Gln, Asp, Cys, Phe und B: Ile, Arg, Cys, Met, Thr.

    Peptid A ergibt nach Chymotrypsinverdau ein Tripeptid der Zusammensetzung Cys, Asp, Phe.

    Peptid B ergibt nach BrCN-Spaltung ein Tripeptid der Zusammensetzung Arg, Cys, Thr und Trypsinspaltung setzt Thr frei.

    Geben Sie die Struktur des Peptids an.

    Angaben: Chymotrypsin spaltet am C-Terminus von aromatischen Aminosäuren, Trypsin spaltet am C-Terminus von basischen Aminosäuren, BrCN spaltet am C-Terminus von Met.

  53. Geben Sie an, wie sich bei einer Papierelektrophorese die folgenden abnormalen Hämoglobine in ihrer elektrophoretischen Beweglichkeit zur Anode (bei pH 7) vom normalen menschlichen Hämoglobin unterscheiden:

    a) HbS (ß6Glu-->Val)
    b) HbI (a16Lys-->Asp)
    c) HbE (ß26Glu-->Lys)
    d) HbM (a26Val-->Glu)

  54. Eine Proteinlösung (2 ml) wird mit 8 ml einer Biuretlösung versetzt und ergibt nach der Messung im Photometer eine Extinktion von 0,5. 1 ml einer Proteinstandardlösung (10 mg/ml) ergibt bei gleichem Reaktionsvolumen eine Extinktion von 0,1. Wieviel g Protein/100 ml enthält die unbekannte Proteinlösung?


03 Mai 2012
Zentrum für Biochemie, Joseph-Stelzmann-Straße 52, D50931 Köln
Kritik und Anregungen: Budi Tunggal
Telefon: +49 221 4786930, Telefax: +49 221 4786979
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