Annexine sind Ca²⁺ und Phospholipidbindende Proteine. Sie sind Mitglieder einer evolutionär konservierte Multigen-Proteinfamilie, die sowohl im tierischen als auch pflanzlichen Organismus exprimiert werden. Strukturell enthalten Annexine einen hohen Anteil von a-Helix. Es enthält eine kompakte Kerndomäne, die ein Ca²⁺ reguliertes Membran bildendes Modul darstellt.
Viele der Annexinkerne sind kristallisiert worden, und ihre molekularen Strukturen decken interessante Eigenschaften auf. Der Aufbau enthält eine Ca²⁺-Bindungsstelle und eine zentrale Pore, die als einen Ca²⁺-Kanal fungiert. Zusätzlich enthält Annexin eine zweite Hauptdomäne, die auf der aminoterminalen Seite der zentralen Domäne liegt. Diese Domäne ist für jedes Familienmitglied einzigartig und differieren voneinander. Zelluläre und Tiermodelle sowie dominant negative Mutanten wurden vor Kurzem für eine ganze Reihe von Annexine etabliert. Die Effekte sind für jedes Mitglied der Familie sehr unterschiedlich. Einige von Ihnen scheinen an der Membranorganisation und Membrantransport zu partizipieren. Sie regulieren ferner die Ca²⁺-Ströme durch die Membran oder Ca²⁺-Konzentration innerhalb der Zelle. Obgleich die Annexine keine Signalsequenz für sekretorische Proteine enthalten, einige Mitglieder der Familie wurden im extrazellulärem Raum identifiziert. Dort wirken sie als Rezeptoren für Serumproteasen des Endothels und als Inhibitoren der Neutrophilen-Migration und Blutgerinnung. Schließlich ist die Deregulation in Annexinexpression und -aktivität mit menschlichen Krankheiten in Verbindung gebracht worden, z.B. in der akuten promyelocytischer Leukämie und im Antiphospholipid-Antikörpersyndrom. Die Bezeichnung Annexinopathien ist hierfür geprägt worden.